Hormonas esteroideas
Las hormonas esteroideas son las responsables del desarrollo metabólico del ser humano, como los rasgos físicos, sexuales y la resistencia a lesiones y heridas.
facultad de ciencias del deporte · entrenamiento personal
mar. 30 de mar. 2021
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Las hormonas esteroideas juegan un papel importante en el desarrollo humano, ya que se encargan del metabolismo, la resistencia a enfermedades y lesiones, entre otras características. Resulta importante que cuidemos de las mismas, ya que su desarrollo se basa en la dieta y el ejercicio. Los profesionales de las ciencias del deporte se encargan de vigilar cuidadosamente la evolución óptima de estas.

Composición de las hormonas esteroideas

La superfamilia de receptores de hormonas esteroides/ tiroideas (por ejemplo, receptores de glucocorticoides (GR), vitamina D (VDR), ácido retinoico (RAR) y hormonas tiroideas TR) es una clase de proteínas que residen en el citoplasma, o el núcleo. Se unen a sus ligandos de hormonas lipofílicas en estas ubicaciones, ya que las hormonas son capaces de penetrar libremente en la membrana plasmática hidrófoba. Debido a que estos receptores se unen al ligando intracelularmente y luego interactúan con el ADN directamente, se les llama más comúnmente receptores nucleares (NR).

Además de la hormona de unión, todos los receptores de esta clase son capaces de activar directamente la transcripción de genes. Al unirse al ligando, el complejo citoplasmático de hormona-receptor se traslada al núcleo. Luego, se une a secuencias de ADN específicas denominadas elementos de respuesta hormonal (HRE). La unión del complejo a un HRE da como resultado velocidades de transcripción alteradas del gen asociado.

Una excepción importante son los receptores de hormonas tiroideas (TR) y los receptores de ácido retinoico (RAR) que están presentes constitutivamente en el núcleo unido a sus genes diana en ausencia de sus hormonas afines. Estas dos familias de receptores exhiben una potente función de represión transcripcional en ausencia de hormonas y la función represora se asigna al dominio que es responsable de la unión del ligando.

AMPK

La proteína quinasa activada por AMP (AMPK) se descubrió por primera vez como una actividad que inhibe las preparaciones de acetil-CoA carboxilasa (ACC) y 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA reductasa (HMGCoA reductasa, HMGR) y fue inducida por AMP. AMPK induce una cascada de eventos dentro de las células en respuesta a la carga de energía en constante cambio de la célula.

El papel de AMPK en la regulación de la carga de energía celular coloca a esta enzima en un punto de control central para mantener la homeostasis energética. La evidencia más reciente ha demostrado que la actividad de AMPK también puede regularse mediante estímulos fisiológicos, independientemente de la carga de energía de la célula, incluidas las hormonas y los nutrientes. Una vez activados, los eventos de fosforilación mediados por AMPK cambian a las células del consumo activo de ATP (por ejemplo, biosíntesis de ácidos grasos y colesterol) a la producción activa de ATP (por ejemplo, oxidación de ácidos grasos y glucosa). Estos eventos se inician rápidamente y se conocen como procesos regulatorios a corto plazo.

La activación de AMPK también ejerce efectos a largo plazo en expresión génica y síntesis de proteínas. Otras actividades importantes atribuibles a AMPK son la regulación de la síntesis y secreción de insulina en las células β de los islotes pancreáticos y la modulación de las funciones hipotalámicas implicadas en la regulación de la saciedad. La AMPK humana es una enzima trimérica compuesta por una subunidad α catalítica y las subunidades β y γ no catalíticas. Hay dos genes que codifican isoformas de las subunidades α y β (α1, α2, β1 y β2) y tres genes que codifican isoformas de la subunidad γ (γ1-γ3).

Codificación del AMPK

Dado que existen múltiples genes que codifican cada una de las subunidades de AMPK, es posible que se puedan formar 12 isoformas diferentes de la enzima heterrimérica. La isoforma α2 es la subunidad de AMPK que se encuentra predominantemente en el músculo esquelético y cardíaco, mientras que en la AMPK hepática hay una distribución aproximadamente igual de las isoformas α1 y α2.

Dentro de las células β de los islotes pancreáticos predomina la isoforma α1, que también es el caso del tejido adiposo blanco. La expresión de subunidades γ específicas también muestra especificidad de tejido con la subunidad γ3 que se encuentra casi exclusivamente en el músculo esquelético glucolítico. La mitad N-terminal de las subunidades α contiene un dominio catalítico típico de serina/treonina quinasa. La interacción con las subunidades β y γ se produce a través de la mitad C-terminal de las subunidades α. Las subunidades β de la AMPK de levadura están modificadas con lípidos con ácido mirístico.

La miristoilación puede explicar la asociación de membranas de la AMPK de mamíferos. El núcleo de las subunidades β tiene un dominio de unión a glucógeno (GBD). Este dominio está estrechamente relacionado con la subfamilia del dominio de isoamilasa N y débilmente relacionado con los dominios en las subunidades de fosfatasa que se dirigen al glucógeno y varias proteínas de unión al almidón.

La estrecha proximidad de AMPK a las reservas de glucógeno celular le permite efectuar rápidamente cambios en el metabolismo del glucógeno. Esto último en respuesta a cambios en las demandas metabólicas. Se ha demostrado que las subunidades γ de AMPK contienen cuatro repeticiones en tándem que forman sitios de unión de nucleótidos. Se realiza con similitud a la cistationina β-sintasa que, por lo tanto, se denominan dominios CBS.

NAD+

La nicotinamida adenina dinucleótido (abreviado NAD+, y también llamada difosfopiridina nucleótido y coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las células vivas. El compuesto es un dinucleótido, ya que consta de dos nucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato con un nucleótido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene nicotinamida.

En el metabolismo, del NAD+ participa en las reacciones redox (oxidorreducción), llevando los electrones de una reacción a otra. La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las células: NAD+ y NADH. El NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido, formándose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones.

Estas reacciones de transferencia de electrones son la principal función del NAD+. Sin embargo, también es utilizado en otros procesos celulares, en especial como sustrato de las enzimas que añaden o eliminan grupos químicos de las proteínas, en modificaciones post-traduccionales. Debido a la importancia de estas funciones, las enzimas que intervienen en el metabolismo del NAD+ son objetivos para el descubrimiento de medicamentos.

En los organismos, el NAD+ puede ser sintetizado desde cero (de novo) a partir de los aminoácidos triptófano o ácido aspártico. Alternativamente, los componentes de las coenzimas se obtienen a partir de los alimentos, como la vitamina llamada niacina. Compuestos similares son liberados por las reacciones que descomponen la estructura del NAD+.

El entrenador en el desarrollo de las hormonas esteroideas

Las hormonas esteroideas tienen un comportamiento diferente en cada organismo. Esto se ve reflejado en cosas tan simples como nuestros rasgos físicos, y en otros aspectos importantes. Un desarrollo y funcionamiento óptimo de estas dependen de una dieta y ejercicio sanos y controlados. Este control no lo puede ejercer cualquier persona y es por esta razón que se hace necesaria la presencia de un profesional del área deportiva.

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